Spectroscopy of Nitrogenase: Nature's Ammonia Synthesis Catalyst

（自然界氨合成催化剂固氮酶光谱） 

Prof. Stephen P. Cramer

Lawrence Berkeley National Laboratory, USA

University of California–Davis, USA

报告人介绍：

    1978年，Stephen P. Cramer和K. O. Hodgson等首次采用外延X射线吸收精细结构(EXAFS)谱测定了固氮酶铁钼辅基中钼的微环境"The Molybdenum Site of Nitrogenase - Preliminary Structural Evidence from X-ray Absorption Spectroscopy, Cramer, S. P.; Hodgson, K. O.; Gillum, W. O.; Mortenson, L. E. J. Am. Chem. Soc., 1978, 100, 3398-3407.”，研究表明在Mo的附近有3－4个无机硫，2－3个Fe，可能还有1－2个SR（含硫有机配体），但无Mo=O键，也不大可能有Mo－O键；第二个Mo即使存在，也不在EXAFS所能测出的3埃范围之内。在Mo原子的几个配位层中， Mo-S键长为2.35埃，Mo=S(有机配体)键长为2.47埃，Mo-Fe距离2.73埃。他们根据EXAFS数据及与模型物对照，提出单立方烷固氮酶固氮活性中心的结构模式。这也是卢嘉锡教授和蔡启瑞教授著名的固氮酶固氮活性中心双网兜状模型（福州模型）和双立方烷结构模型（厦门模型II）提出的重要实验参考依据。Cramer教授在同步辐射研究固氮酶、氢酶等方面的研究成果颇丰。